Structure d’un anticorps

Un anticorps est un complexe protéique. Si chaque organisme doté d’un système immunitaire code pour des milliards d’anticorps différents, ils possèdent tous les mêmes caractéristiques globales. Ce sont des glycoprotéines de la famille des immunoglobulines, formées de deux chaînes lourdes identiques (H pour heavy) et de deux chaînes légères identiques (L pour light). Ils sont souvent représentés en Y, où les deux chaînes lourdes sont reliées entre elles par un pont disulfure au niveau de la tige du Y. Les deux chaînes légères sont associées aux chaînes lourdes au niveau des bras du Y, également par des ponts disulfures.

Les anticorps contiennent des domaines constants (identiques pour tous les anticorps d’un même organisme) et des domaines variables (qui permettent la reconnaissance des corps étrangers) situés au bout des bras du Y. Les domaines variables constituent les paratopes de l’anticorps.

Fonction d’un anticorps :رائع.:

Leur rôle est de reconnaître un antigène étranger afin de le neutraliser. Ils peuvent y parvenir grâce à la grande spécificité de leur paratope, qui ne reconnaît qu’une partie très précise de l’antigène : l’épitope. Dès qu’un anticorps reconnaît un épitope, le lymphocyte B qui code pour cet anticorps spécifique se multiplie et subit une maturation pour pouvoir synthétiser les mêmes anticorps, utiles, en grandes quantités.

Il existe cinq types différents d’anticorps : IgG, IgA, IgM, IgE, IgD (selon l’ordre de leurs quantités respectives dans l’organisme), qui possèdent des rôles différents.

Types d'anticorps
Définition des anticorps monoclonaux: les molécules d'anticorps monoclonaux ont une séquence d'acides aminés identique et ne reconnaissent qu'un seul type d'épitope spécifique. Ils partagent une séquence identique et sont produits à partir d'un seul clone d'une cellule B.
Définition des anticorps polyclonaux: les molécules d'anticorps polyclonaux sont produits par des différentes cellules B et reconnaissent différents épitopes d'un antigène donné, mais se lient à la même molécule cible.
Monoclonal antibodies are produced by hybridomas and are exact in their target epitope binding. We recommend monoclonals for the detection of highly expressed proteins and for flow cytometry,or other applications where exact target binding is necessary to prevent false positives. Monoclonal antibodies can also be useful for detecting changes in protein structure or post-translational modifications.
Polyclonal antibodies are useful for detecting proteins which have lower expression levels as more antibodies can bind a single protein molecule, thus enhancing the detection signal. Polyclonals generated against full-length recombinant protein targets are specifically recommended for immunoprecipitations and other techniques involving native protein conformation. When conducting an immunoprecipitation, maximized antibody binding is necessary to ensure pull-down of the target and any potential binding partners, in spite of the regions of the target protein which may be blocked by those binding partners.
Peptide polyclonal antibodies are produced following immunization to a peptide carefully selected from the target sequence. Because these polyclonal antibodies recognize only a particular portion of the target protein, in an unfolded state, these antibodies are recommended for Western blots get immunofluorescent et immunohistochemical staining.

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